Hemo | tipos
English: Heme

Tipos

Principales hemos

Hay varios tipos de grupos hemo biológicamente importantes:

Hemo A Hemo B Hemo C Hemo O
Número PubChem 7888115 444098 444125 6323367
Fórmula química C
49
H
56
O
6
N
4
Fe
C
34
H
32
O
4
N
4
Fe
C
34
H
36
O
4
N
4
S
2
Fe
C
49
H
58
O
5
N
4
Fe
Grupo funcional en C
3
Porphyrine General Formula V.1.svg -CH(OH)-CH
2
-Far

2
-CH(cisteín-S-il)-CH
3
-CH(OH)-CH
2
-Far
Grupo funcional en C
8
-CH=CH
2
-CH=CH
2
-CH(cisteín-S-il)-CH
3
-CH=CH
2
Grupo funcional en C
18
-CH=O
3
-CH
3
-CH
3
Estructura del Hemo B
Hemo A[3]

El tipo de Hemo más común en la naturaleza es el Hemo B; otros tipos importantes son el Hemo A y el Hemo C. Los grupos heme aislados comúnmente se designan con letras mayúscula, mientras que los grupos heme unidos a las proteínas se designan con las letras en minúscula. El citocromo a se refiere al grupo hemo A en una combinación específica con una proteína de membrana para formar una porción del la citocromo c oxidasa.

Otros hemos

Nota:El sistema de numeración de carbonos utilizado a continuación es el viejo sistema utilizado por los bioquímicos, no el sistema 1-24 recomendado por la IUPAC que se muestra en la tabla más arriba.
  • Hemo l es un derivado del Hemo B que se encuentra covalentemente unido a la proteína en la lactoperoxidasa, peroxidasa de eosinófilo y peroxidasa de tiroides. La adición de peróxido con los residuos glutamil-375 y aspartil-225 de la lactoperoxidasa forma enlaces tipo ester entre estos aminoácidos y los grupos metil 1 y 5 respectivamente del grupo hemo.[4]​ Se piensa que se forman enlaces éster similares con estos dos grupos metil en las peroxidasas de eosinófilo y de tiroides. El grupo Hemo l es una característica importante de las peroxidasas animales; las peroxidasas de plantas incorporan Hemo B. La lactoperoxidasa y la peroxidasa de eosinófilo son enzimas protectoras, que forman parte del mecanismo de defensa del organismo contra otros organismos invasores. La peroxidasa de tiroides es la enzima que cataliza la biosíntesis de las importantes hormonas tiroideas. Debido a que la lactoperoxidasa destruye organismos invasores en los pulmones y en los excrementos, se piensa que desempeña un importante papel protector.
  • Hemo m es un derivado del Hemo B unido covalentemente al sitio activo de la mieloperoxidasa. El Hemo m contiene dos enlaces tipo éster en las posiciones 1 y 5 metilo, como ocurre en el Hemo l encontrado en otras peroxidasas de mamíferos. Además, posee un único ion sulfonio unido entre el azufre de un residuo aminoácido y el grupo vinilo en C2, dándole a esta enzima la capacidad de oxidar con facilidad iones cloruro y bromuro, para formar hipoclorito e hipobromito dos compuestos con una altísima capacidad microbicida. La mieloperoxidasa se encuentra presente en los neutrófilos animales y es responsable por la destrucción de bacterias y virus. Sintetiza hipobromito casi "por error", ya que es un compuesto mutagénico, pero la cantidad de iones bromuro presentes en los tejidos es muy baja.
  • Hemo D es otro derivado del Hemo B, pero en el cual el ácido propiónico de la cadena lateral en C6, el cual se encuentra además hidroxilado, forma un anillo γ- espirolactona. El anillo III se encuentra además hidroxilado en la posición 5, en una conformación trans al nuevo grupo lactona.[5]​ El Hemo D es el sitio donde se produce la reducción del oxígeno a agua en muchos tipos de bacterias que funcionan a una baja tensión de oxígeno.
  • Hemo S está relacionado con el Hemo B por la presencia de un grupo formilo en la posición 2 en lugar del grupo 2-vinilo. El Hemo S se encuentran en la hemoglobina de los gusanos marinos. La correcta estructura de los Hemo B y S fue dilucidada por primera vez por el químico alemán Hans Fischer.

Los nombres de los citocromos típicamente (aunque no siempre) reflejan el tipo de grupo heme qu contienen así por ejemplo el citocromo a contiene Hemo A, el citocromo c contiene Hemo C, etc.